فولدینگ پروتئین ها فرایندی است که طی آن ترادف خطی اسید های آمینه یک زنجیره پلی پپتیدی، ویژگی های ساختاری جهت تبدیل شدن به یک پروتئین فعال را کسب می کنند (9). رسیدن به ساختار فعال سبب می شود که پروتئین ها از نظر سطح انرژی به حالت پایدار برسند. فرایند فولدینگ پروتئین ها در طی تکامل به وسیله سیستم های پشتیبانی درون سلول ها توسعه یافته است. این سیستم ها شامل خانواده های پروتئینی بسیار حفاظت شده ای است که مولکول های چاپرون نامیده می شوند و در غلظت های زیاد در تمامی سلول های زنده یافت می شوند (8 و9). چاپرون ها فرایند فولدینگ متنوعی را درعمر پروتئین ها از سنتز آنها گرفته تا تجمع و انتقال آنها، عبور و مرور پپتیدها و تجزیه شدنشان هدایت می کنند (1). از آنجایی که شوک حرارتی سنتز این پروتئین ها را شدیداً القا می کند به آنها پروتئین های شوک حرارتی یا  Hsp گفته می شود ودرشرایط استرسی درسلول بیان می‌گردند نقش این پروتئین ‌ها جلوگیری از تغییر ساختاری پروتئین‌ها تحت عوامل استرسی می‌باشند. بیان پروتئین‌های Hsp بواسطه چندین نوع از عوامل استرس زا همچون استرس‌های اکسیداتیو، فلزات سنگین، خشکی، نمک، مواد شیمیایی سمی و همچنین شرایطی که موجب جراحت و نکروزیس می‌گردد القاء می‌گردند (2). پروتئین‌های Hsp از طرفی به جایگا ه های هیدروفوبیک روی پلی پپتیدها متصل گشته و سبب بروز تغییرات ساختاری در آنها می‌گردند و از سوی دیگر سبب جلوگیری از ایجاد پپتید هایی با فولدینگ اشتباه می‌گردند(6).5 خانواده اصلی چاپرونی در گیاهان که نقش اساسی درفولدینگ مجدد پروتئین ها دارند خانواده های Hsp70(Dnak)، sHsp، Hsp60(GroEL)،Hsp90 ، Hsp100 هستند. چاپرون ها با اتصال به بخش هیدروفوب پلی پپتید نوظهوریا پروتئینی که نیاز به فولد شدن مجدد دارد طی سیکلی با مصرف ATP ، تغییر ساختار داده و پروتئین را فولد می نمایند(8).

References

1.     Barral, J. M., Broadley, S. A., Schaffar, G., Hartl, F. U. (2004). Roles of molecular chaperones in protein misfolding diseases. Cell Dev Biol. 15(1):17–29.

2.     Boston, R. S., Viitanen, P. V., Vierling, E. (1996). Molecular chaperones and protein folding in plants.  Plant Molecular Biology 32:191-222.

3.     Geraldine, J., Mala, S., Rose, C. (2010). Interactions of heat shock protein 47 with collagen and the stress response: An unconventional chaperone model? Life Sciences 87: 579–586.

4.     Hartl, F.U., Martin, J. (1995). Molecular chaperones in cellular protein folding. Curr Opin Struct.  Biol. 5(1):92-102.

5.     Hartl, F.U. (1996).  Molecular chaperones in cellular protein folding. Nature 381: 571–579.

6.     Houry, W. A. (2001). Chaperone-Assisted Protein Folding in the Cell Cytoplasm. Current Protein and Peptide Science 2: 227-244.

7.     Karlin, S. and Brocchieri, L. (1998). Heat shock protein 70 family: multiple equence comparisons, function, and evolution. J. Mol. Evol. 47: 565–577.

8.     Mogk, A., Matthias, Mayer, P., Deuerling, E. (2002). Mechanisms of Protein Folding: Molecular Chaperones and Their Application in Biotechnology. Chem Bio Chem 3: 807-814.

9.     Walter, S., Buchner, J. (2002). Molecular Chaperones–Cellular Machines for Protein Folding.  Angew. Chem. Int. Ed. 41: 1098- 1113.

10.                        Wickner, S., Maurizi, M. R., Gottesman, S. (1999). Posttranslational quality

control: folding, refolding, and degrading proteins. Science. 286:1888-1893.

11.                        Zhang, X., Glaser, E.  (2002).  Interaction of plant mitochondrial and chloroplast signal peptides with the Hsp70 molecular chaperone . TRENDS in Plant Science Vol.7 No.1.

نویسنده جلیل عباس پور، دانشجوی دکتری فیزیولوژی گیاهی اصفهان